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Collagene super-stabile creato in laboratorio

19 marzo 2010 Nessun commento  

Un team di ricercatori della University of Wisconsin-Madison ha creato la più forte forma di collagene mai conosciuta nel mondo scientifico, una forma alternativa e più stabile del collagene umano che potrebbe presto essere usata nel trattamento di artriti e di altre disfunzioni che derivano da difetti di collagene.

Modello 3d della molecola di collagene

“Quello che abbiamo ottenuto è il più stabile collagene mai creato” dice Ron Raines, professore di chimica e biochimica alla Wisconsin-Madison che ha condotto lo studio, pubblicato il 12 gennaio su Proceedings of the National Academy of Sciences.

Il collagene è la più abbondante proteina presente nel corpo umano, dove si assembla in forti foglietti e cavi che costituiscono il supporto per pelle, organi interni, cartilagine e ossa, così come per il tessuto connettivo interposto. Da decenni ormai si usa in medicina collagene estratto dalle mucche per il trattamento di gravi ustioni ed altre ferite nell’uomo, nonostante il rischio di rigetto dovuto al trapianto di tessuto proveniente da una specie diversa.

Nel 2006 il team di Raines aveva scoperto un metodo per sintetizzare collagene umano in laboratorio, creando molecole di collagene più lunghe di qualsiasi altra ritrovata in natura. A riguardo consiglio questa notizia pubblicata su MolecularLab il 17 febbraio 2006.

Ora, dopo 4 anni di ricerca, gli scienziati hanno compiuto un ulteriore passo in avanti, creando una forma di collagene definito proprio “super-strong” per via della sua alta stabilità, che potrebbe presto aiutare milioni di persone attraverso il suo impiego clinico. Raines sottolinea infatti come questo nuovo collagene artificiale sia molto promettente per l’uso terapeutico in malattie come l’artrite, che solo negli Stati Uniti colpisce più di 46 milioni di persone.

Per ottenere la nuova forma di collagene, Raines e il suo team hanno sostituito due terzi della normale sequenza amminoacidica della proteina con altri amminoacidi meno flessibili, senza però compromettere la struttura tridimensionale della proteina ripiegata e matura: il risultato è stato una struttura molto più stabile e rigida, con le analoghe caratteristiche tridimensionali della molecola non ingegnerizzata.

“Il punto cardine di questo tipo di approccio è stato l’impiego di amminoacidi sintetici più rigidi ma analoghi a quelli originari, ovvero dotati di forme simili a quelli naturali nella conformazione folded (ripiegata) e funzionale della proteina” spiega Raines

La fibra di collagene risultante riesce a mantenere saldamente ancorate le sue singole subunità a temperature anche molto superiori a quelle in cui la normale fibra (costituita da subunità di collagene naturale) si disgregherebbe.

Inoltre, nonostante le singole subunità di collagene ingegnerizzato siano costituite per la maggior parte (i due terzi per l’appunto) da amminoacidi non presenti in natura (del tutto artificiali), le analisi di cristallografia a raggi X hanno confermato che la sua struttura tridimensionale è del tutto indistinguibile da quella del collagene naturale, secondo quanto sostenuto dalla batteriologa Katrina Forest, co-autrice dello studio.

“Questo collagene iper-stabile è una importante dimostrazione di quanto potente stia diventando la moderna chimica delle proteine” conclude Raines

Fonte: University of Wisconsin-Madison
Link consigliati: Collagen, Molecule of the Month, aprile 2000 – RCSB Protein Data Bank

Categorie:Biotech

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